ELECTROFOREZA HEMOGLOBINEI

Hemoglobina (Hb) este o moleculă complexă, constituită din hem (fier cuplat cu protoporfirina) şi globina (constituită din două perechi de lanţuri polipeptidice). Hem-ul este o parte comună a tuturor hemoglobinelor, tipul de hemoglobină fiind determinat de tipul lanţurilor polipeptidice (α, β, γ, δ).

• Hb A …………………………… α2 β2
• Hb A2 ………………………… α2 δ2
• Hb F (fetală)………… α2 γ2

Structura şi proprietăţile hemoglobinei depind de natura şi secvenţa aminoacizilor care alcătuiesc lanţurile polipeptidice. Substituţia aminoacizilor prin mutaţie este responsabilă de formarea diverselor variante de hemoglobină.

Anomaliile calitative (în structura globinei): hemoglobinopatii. Majoritatea hemoglobinopatiilor se datorează substituţiei unui singur aminoacid, de obicei la nivelul lanţului alfa sau beta. Principalele tipuri de hemoglobină anormală care prezintă interes clinic sunt: S, C, E, O-Arab si D.

Anomaliile cantitative (reducerea sintezei lanţurilor de globină): talasemii. Talasemiile se caracterizează prin scăderea sintezei unuia dintre lanţurile polipeptidice.

Există doua tipuri de sindroame talasemice:

• Alfa-talasemii: scăderea sintezei lanţurilor alfa, cu afectarea sintezei tuturor hemoglobinelor normale.
• Beta-talasemii: scăderea sintezei lanţurilor beta, cu afectarea sintezei HbA

Bibliografie:BIOCLINICA